Etude comparative de la sensibilité à l'hydrolyse des protéines du lactosérum camelin natif et désamidé
| dc.contributor.author | Fettane, Célina | |
| dc.contributor.author | Laribi, Hanane | |
| dc.date.accessioned | 2022-12-14T10:39:09Z | |
| dc.date.available | 2022-12-14T10:39:09Z | |
| dc.date.issued | 2021 | |
| dc.description | 37 p. : ill. ; 30 cm. (+ CD-Rom) | en |
| dc.description.abstract | La désamidation est une modification post-traductionnelle qui introduit une charge négative sur le squelette de la protéine par modification de l’asparagine (Asn) et/ou la glutamine (Gln). Les réactions de désamidation d'Asn, qui ce produit non enzymatiquement, ont été largement étudiées dans de nombreux domaines des sciences chimiques et pharmaceutiques. En effet, elles permettent d'améliorer les propriétés technologiques surtout pour les protéines alimentaires telles que la α-zéine, le soja et même les protéines du lactosérum. La désamidation des protéines du lactosérum du lait camelin collecté dans la région de Ouargla du sud algérien a été réalisée par incubation dans un tampon phosphate de sodium pH 8,4 pendant 72 heures. Le profil électrophorétique en PAGE native montre que l’intensité de la bande qui correspond à l’α-Lactalbumine native du lait camelin diminue et, en parallèle, nous observons l’apparition d’une autre bande qui migre plus loin que la α-Lactalbumine. L’effet d’un suc gastrique artificiel à différents pH sur les protéines sériques camelines natives et désamidées a été étudié et les résultats obtenus ont montré que ce suc n’a aucun effet sur les protéines sériques camelines natives et désamidées. L’étude de la sensibilité des séroprotéines camelines natives et désamidées, vis-à-vis l’action de la pepsine et la pancréatine (simulation gastro-intestinale) a révélé la diminution de l’intensité des bandes pour les hydrolysats pepsiques et leur disparition après l’action de la pancréatine. Donc, la désamidation n’a pas protégé les sites d’action de ces deux enzymes. Enfin, l’activité antiradicalaire par le test de DPPH a été évaluée. Les hydrolysats ont montré des activités importantes par rapport aux protéines natives et les hydrolysats des protéines désamidées ont donnés des pourcentages d’inhibition plus importants. La désamidation des protéines camelines améliore donc les propriétés antiradicalaires. | en |
| dc.identifier.citation | Spécialité : Sciences Biologiques; Option : Biochimie Appliquée | en |
| dc.identifier.uri | https://dspace.ummto.dz/handle/ummto/18908 | |
| dc.language.iso | fr | en |
| dc.publisher | Université Mouloud Mammeri | en |
| dc.subject | Lait camelin | en |
| dc.subject | Désamidation non enzymatique | en |
| dc.subject | Électrophorèse | en |
| dc.subject | Suc gastrique | en |
| dc.subject | Hydrolyse enzymatique | en |
| dc.subject | Activité antioxydante | en |
| dc.title | Etude comparative de la sensibilité à l'hydrolyse des protéines du lactosérum camelin natif et désamidé | en |
| dc.type | Thesis | en |